Mais do que você sempre quis saber sobre proteína e gliconeogênese


por Amy Berger,

Antes mesmo de entrarmos na gliconeogênese (GNG), vamos cobrir algumas coisas básicas:

Primeiro:

É verdade que a maioria dos aminoácidos pode ser convertida em glicose. (Leucina e lisina não podem. Mais sobre isso daqui a pouco.) Mas você sabe o que mais pode ser convertido em glicose? Glicerol. A molécula de glicerol a partir de triglicerídeos (gorduras). Triglicerídeos - a forma que as gorduras dietéticas tomam - consistem em três ácidos graxos ligados a uma molécula de glicerol (daí seu nome, tri-glicerídeo). Quando os triglicerídeos são quebrados (como, por exemplo, na necessidade de liberar os ácidos graxos para que eles possam ser queimados / oxidados), você fica com os ácidos graxos individuais e o glicerol. Os ácidos graxos são queimados ou usados ​​para outra finalidade, e dois gliceróis podem ser combinados para formar uma molécula de glicose. Sim, você leu corretamente: as espinhas dorsais do glicerol de dois triglicerídeos podem produzir glicose. Isso não é algo que acontece em grande medida, mas pode acontecer. Engraçado como você nunca ouviu falar sobre essa possibilidade quando as pessoas estão te avisando para não comer mais de 20 gramas de proteína em uma refeição, mas não veem nada de errado em encorajar você a tomar uma xícara de café com 400 calorias de manteiga e óleo de coco.

Então, se você está preocupado com GNG de "muita proteína", então você também deve estar preocupado com isso de muita gordura. (Mas a verdade é que você não deve se preocupar com GNG de nenhuma dessas coisas.)

Segundo:

Proteínas e aminoácidos têm muitos destinos possíveis no corpo. Não é uma escolha binária entre:
  1. Transformar-se em músculo
  2. Transformar-se em glicose 
Não, não, não, não, não.

Vamos dar uma olhada em algumas das funções vitais das proteínas e dos aminoácidos individuais:
  • Estrutura do músculo esquelético (por exemplo, bíceps, glúteos, quadríceps, tríceps)
  • Estrutura muscular lisa (por exemplo, músculos que revestem o trato gastrointestinal e vasos sanguíneos)
  • Estrutura do tecido conjuntivo (por exemplo, ligamentos, tendões)
  • Estrutura óssea (ossos não são apenas cálcio, pessoal)
  • Estrutura do cabelo, pele e unhas
  • Hormônios ou blocos de construção de hormônios (por exemplo, insulina, glucagon, tiroxina [hormônio da tireoide], hormônio do crescimento humano)
  • Enzimas (que são responsáveis apenas por quase todos os processos em todos os tecidos em seu corpo, você provavelmente está mais familiarizado com enzimas digestivas, mas há cerca de oito centenas de enzimas kazillion no corpo que fazem todos os tipos de outras coisas, e elas são todas as proteínas)
  • Blocos de construção para neurotransmissores (por exemplo, serotonina, dopamina, norepinefrina) 
  • Anticorpos (sistema imunológico - os anticorpos que você tem para o sarampo, catapora, caxumba, poliomielite ou qualquer outra coisa, são proteínas)
  • Substrato de energia - eles podem ser usados ​​como combustível, seja por gliconeogênese ou por serem convertidos em coisas que alimentam o processo bioquímico pelo qual nossas células geram energia (mais sobre isso daqui a pouco)
 Então, como você pode ver, a proteína tem muito o que fazer.

A proteína é muito subestimada! Há o suficiente para cobrir este post sem entrar nos detalhes sobre isso, mas apenas saiba que se você estiver usando uma dieta baixa em carboidratos ou cetogênica - ou qualquer outra dieta, com a meta de perda de gordura, a proteína é sua melhor amiga. Você já sabe que precisa manter os carboidratos baixos para manter a insulina baixa e ser um "queimador de gordura" em vez de um "queimador de açúcar". Mas se você exagerar na gordura da dieta, com certeza, ainda será um gordo queimador de gordura, mas você estará queimando a gordura do seu garfo, não da sua nádega. Então, se você está tendo dificuldade em perder gordura corporal mesmo com uma dieta baixa em carboidratos, reduza um pouco a gordura dietética. Dê ao seu corpo uma razão para explorar seus próprios estoques. A única coisa que você não quer fazer é cortar proteína. (Só para esclarecer, as pessoas que usam uma dieta cetogênica como terapia médica para uma condição específica podem ter uma razão para moderar a ingestão de proteínas. Essa é uma história diferente da perda de gordura!)

Nós vamos chegar à gliconeogênese daqui a pouco, eu prometo. Primeiro, vamos olhar para o destino dos aminoácidos como substratos energéticos - isto é, combustível.

Destinos de aminoácidos dietéticos

"Como os aminoácidos não podem ser armazenados no corpo para uso posterior, qualquer aminoácido não necessário para necessidades biossintéticas imediatas é descartado [o nitrogênio é removido] e o esqueleto de carbono é usado como combustível metabólico (10-20% em condições normais) ou convertido em ácidos graxos via acetil CoA. Os principais produtos do catabolismo do esqueleto de carbono dos aminoácidos são piruvato, oxaloacetato, α -cetoglutarato, succinil-CoA, o fumarato, o acetil-CoA e acetoacetil-CoA." (HD Urquiza Hernandez, MD, PhD)

A partir da lista acima, o oxaloacetato, α-cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato, e acetil-CoA podem alimentar o ciclo de Krebs, que é o processo pelo qual o ATP (energia) é gerado nas mitocôndrias. (Na bioquímica, eles são chamados de "intermediários do ciclo de Krebs".) Os átomos de carbono dos aminoácidos podem ser convertidos nesses "precursores de energia" e os átomos de nitrogênio podem ser transformados em ureia (um produto residual) e excretados, ou pode ser usado para construir compostos contendo nitrogênio, como as "bases nitrogenadas" que fazem parte da estrutura física de suas duplas hélices de DNA. (Piruvato pode ser convertido em acetil CoA, que alimenta o ciclo de Krebs.)

Eu suspeito que o uso de aminoácidos como intermediários de Krebs é largamente responsável pelos "suores de carne" - o efeito térmico da proteína (quando você fica realmente quente depois de ingerir uma quantidade muito grande de proteína), via desacoplamento, mas isso é assunto para os verdadeiros nerds entre vocês e a maioria de vocês provavelmente pode ignorar isso.

Resumindo: pense na lista de funções / destinos para proteínas e aminoácidos. Definitivamente não se limita a "construir seu bíceps" ou "transformar-se em açúcar".

Para a gliconeogênese

Precisamos definir nossos termos antes de começarmos.

Vamos quebrar a palavra: Gliconeogênese.
Glico – glicose
Neo – novo
Gênese – criação

Portanto, a gliconeogênese é apenas isso: a criação de nova glicose. Para nossos propósitos, é a criação de glicose a partir de outras moléculas que não são e não eram glicose - como aminoácidos e glicerol.

Não confunda o GNG com glicogenólise, que se decompõe assim:
Glicogeno - glicogênio
Lise - quebra

Vocês todos sabem que o glicogênio é a forma armazenada de carboidratos no corpo, certo? (Armazenado no fígado e nos músculos esqueléticos.) O glicogênio é formado apenas por longas cadeias de moléculas de glicose unidas, com filamentos menores saindo de filamentos principais mais longos. Resumindo: o glicogênio é apenas um monte de moléculas de glicose ligadas umas às outras. Glicogenólise é a divisão do glicogênio em moléculas individuais de glicose. É diferente da gliconeogênese em que a glicose que vem do glicogênio já era glicose. (Parte da glicose que acaba armazenada como glicogênio pode ter começado inicialmente como aminoácidos ou glicerol, mas por simplicidade, vamos nos concentrar no fato de que, no final, é glicose. O ponto é, quando você quebra o glicogênio, que não é GNG, porque começou como glicose em primeiro lugar. Este é um ponto importante que revisitaremos daqui a pouco.

Aqui está um trecho de um post de Amber e Zooko em Ketotic.org. Eu tive o prazer de conhecê-los no Simpósio de Saúde Ancestral no ano passado, depois de ter sido uma fã de sua escrita meticulosamente referenciada por um par de anos:
  • Como o excesso de GNG afeta os níveis de açúcar no sangue? Os níveis de açúcar no sangue são importantes porque o excesso de açúcar no sangue em um determinado momento pode causar danos às células.
  • Produzir mais glicose via GNG, em última análise, leva a usar mais glicose como combustível ou armazená-la como gordura?
Assim, quando as pessoas se preocupam com a proteína que causa o excesso de GNG, preocupam-se com o facto de a proteína afetar negativamente os seus níveis de açúcar no sangue, ou usar mais glicose do que pretendiam ou armazená-la como indesejável. gordura."

Eu acrescentaria a isso que além da influência da proteína na glicose no sangue, as pessoas estão preocupadas com sua influência na insulina. (Porque, como escrevi na série da insulina, é muito comum as pessoas terem glicose normal, mas a insulina muito alta e a insulina cronicamente elevada têm alguns efeitos bastante retorcidos totalmente alheios ao que está acontecendo com a glicose.)

Com relação à GNG, todos esses são pontos válidos, e é completamente razoável nos perguntarmos sobre eles. Não é razoável, no entanto, começar igualando proteína - proteína magra, em particular - com uma torta de sobremesa.

Só porque os aminoácidos podem ser convertidos em glicose não significa que eles serão. A gliconeogênese não acontece "apenas porque".

Em um corpo bem regulado, a GNG não acontece porque pode; isso acontece quando é necessário. O processo é orientado pela demanda, e não pela oferta.

O que isso significa? Isso significa que só porque há aminoácidos entrando no corpo, e alguns desses aminoácidos podem ser convertidos em glicose não significa que eles serão. E especialmente não significa que esta conversão aconteça imediatamente após a digestão. Lembre-se do que dissemos: a espinha dorsal dos triglicerídeos (gorduras!) Também pode ser transformada em glicose, mas ninguém parece preocupado com isso quando pedem manteiga extra em cima da manteiga, com manteiga de acompanhamento.

Não confunda um aumento na glicose no sangue com a gliconeogênese. A proteína que ingerimos não se transforma automaticamente instantaneamente em glicose.

Manchete de última hora: como afirmado anteriormente, os aminoácidos leucina e lisina não podem ser convertidos em glicose. Eles são "aminoácidos cetogênicos", porque podem ser convertidos em cetonas, mas não em glicose. Isso significa que você deve correr para a sua loja de suplementos favorita e obter um monte de leucina e lisina para aumentar seus níveis de cetona? Não. Porque estes não são automaticamente convertidos em cetonas - da mesma forma que os aminoácidos glicogênicos não são automaticamente convertidos em glicose.

Os aminoácidos alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, glutamato, glutamina, glicina, histidina, metionina, prolina, serina e valina são exclusivamente glicogênicos. Eles não podem ser convertidos em cetonas, mas podem ser convertidos em glicose, quando o corpo precisa de mais glicose do que o disponível.

Os aminoácidos isoleucina, fenilalanina, treonina, triptofano e tirosina são glicogênicos e cetogênicos: podem ser transformados em glicose ou cetonas, qualquer que seja o corpo que precise.

Tiro o chapéu para Amber & Zooko por este trecho: "A relação entre o suprimento de substrato gliconeogênico e a produção de glicose em humanos":

"Nossos dados até o momento indicam que sob quase qualquer situação fisiológica, um aumento no suprimento de precursores gliconeogênicos por si só não direcionará a produção de glicose para um nível mais alto, sugerindo que fatores que regulam diretamente a atividade da enzima limitante da produção de glicose normalmente são os únicos determinantes da taxa de produção; portanto, não haverá aumento na produção de glicose se o aumento na oferta de precursores gliconeogênicos ocorrer na ausência de estimulação do sistema gliconeogênico." (ênfase adicionada).

Em português claro: gliconeogênese não acontece "apenas porque." Só porque há aminoácidos presentes que podem ser convertidos em glicose não significa que eles serão, a menos que o corpo precise de glicose. E o que sinaliza se o corpo precisa de glicose — isto é, os "fatores que regulam diretamente a atividade da(s) enzima(s) limitante(s) da produção de glicose" — que normalmente são os únicos determinantes da taxa de produção, são hormônios.

Da mesma forma que a cetose não acontece apenas porque alguém ingere muita gordura, a gliconeogênese não acontece apenas porque alguém ingere muita proteína. O estado hormonal tem que ser preparado para que isso aconteça. Afinal, sabemos que as gorduras podem ser metabolizadas em cetonas, mas a grande maioria das pessoas que consomem dietas ricas em carboidratos e gordurosas não está gerando muitas cetonas, certo? E por que não? Porque o estado hormonal do corpo está no controle disso. Se a sua insulina está alta por comer um pãozinho, então o cream cheese naquele bagel não vai produzir cetonas, capice? [A exceção aqui é o óleo de MCT, que pode ser metabolizado em cetonas mesmo na presença de níveis elevados de insulina, mas isso é assunto para outro dia.])

E se o estado hormonal está preparado para fazer a GNG acontecer, é melhor você estar feliz por isso acontecer. Veja, isso é o que nos mantém vivos quando nós jejuamos, ou estamos em uma dieta muito baixa em carboidratos ou mesmo sem nenhum carboidrato. Se você está comendo perto de zero carboidrato — o que é muito possível — seu fígado e os músculos ainda terão glicogênio, mas de onde esse glicogênio vem, se você não está comendo qualquer carboidrato? Tem de vir de outras coisas sendo transformadas em glicose, e então armazenadas como glicogênio. Graças a Deus por GNG, não é? Se a GNG não acontecesse com uma dieta baixa em carboidratos, você não apenas não seria capaz de se exercitar, mas também provavelmente morreria.

Se você quiser conferir um (antigo) diabético tipo 2 comendo quantidades muito grandes de proteínas de uma só vez, basicamente sem nenhum impacto na glicose no sangue (ou, na verdade, um impacto benéfico!), Veja o que Steve Cooksey ("Diabetes Warrior") está fazendo. Ele faz muitos exercícios intensos e jejum, então leve sua experiência nesse contexto. Ele não está sentado o dia todo e comendo grandes quantidades de proteína a cada três horas. Mas isso deve ser o suficiente para colocar o prego no caixão do mito "muita proteína se transforma em açúcar." (Steve come muita proteína e está livre de todos os remédios para diabetes há anos.), ele está fazendo uma experiência agora onde ele não está comendo alimentos de origem vegetal, exceto o vinho ocasional. Sem legumes, sem nozes, sem abacate, nada. Ele está obtendo uma porcentagem muito grande de suas calorias totais de proteína e está prosperando - com açúcares no sangue totalmente normais.)

A resposta hormonal a comer proteína

Vamos falar sobre o que acontece quando comemos proteína. A fim de compreender os mecanismos em funcionamento, será útil para nós chegarmos a partir dessa boa perspectiva evolucionista.

Digamos que há alguns milhares de anos, e você está fazendo sua caça e coleta. (Neste caso, mais caça do que coleta.) Digamos que você tenha matado para um animal para comer com seus amigos da tribo. Você provavelmente está prestes a comer essa fonte de proteína e gordura sozinha, sem acompanhamentos, já que isso é muito antes da era em que se tornou estranho comer carne e apenas carne, sem, digamos, uma batata assada ou uma porção de arroz. Talvez você não esteja nem mesmo comendo espinafre ou brócolis, porque é a Era Paleolítica e ninguém acha que precisa de um "prato de vegetais" para acompanhar o antílope ou a carne de caribu que eles estão prestes a desfrutar. (Ou qualquer outro animal que eles comessem naquela época.)

A insulina, como você sabe, ajuda a obter glicose nas células. Mas a insulina também ajuda os aminoácidos a entrarem nas células. Isso é parte do que a insulina faz: empurra nutrientes para as células. É esperado fazer isso. Se você gosta de flexionar seu bíceps na frente do espelho ou tirar selfies de seus bezerros, fique grato que a insulina faz isso.

Ok, então estamos comendo proteína na ausência de carboidratos. A insulina está subindo suavemente e gradualmente porque a insulina ajuda a retirar os aminoácidos da corrente sanguínea para as células. Mas a insulina não é seletiva. Ou seja, a insulina não pode escoltar apenas aminoácidos nas células. Junto com esses aminoácidos, também ajudará a remover a glicose da corrente sanguínea para as células. Mas como não estamos comendo carboidratos e nossa glicose no sangue está bem baixa, se esse aumento induzido por proteína na insulina remove um monte de glicose do sangue, podemos acabar com um caso grave de hipoglicemia - fatal, mesmo -. (Estamos assumindo que esses homens das cavernas não estão em um estado cetogênico super profundo, em que altas cetonas podem proteger contra isso.)

A fim de evitar esta queda potencialmente fatal da glicose no sangue, o pâncreas secreta um hormônio chamado glucagon. O glucagon é um hormônio "contra-regulador" da insulina. Enquanto a insulina reduz a glicose no sangue, o glucagon a eleva. Uma das maneiras de aumentá-lo é através da glicogenólise - decompor o glicogênio hepático em moléculas de glicose individuais e liberá-las na corrente sanguínea. (Eu lhe disse que voltaríamos a isso.) Isso é totalmente bom; O glucagon supostamente faz isso. Se o glucagon não fizer isso, você provavelmente morreria de hipoglicemia durante o sono ou depois de mais de dois dias de jejum. (Não importa o quão "cético" você esteja, algumas de suas células sempre precisarão de alguma glicose. Pense nisso: há uma razão para a sua glicemia nunca chegar a zero, mesmo quando você está em cetose). A fim de evitar que a glicemia se torne perigosamente baixa, o glucagon vem em socorro para aumentá-la. Não para aumentar, lembre-se, apenas para equilibrar os efeitos da insulina no nível de glicose no sangue, de modo que, no final, sua glicemia permaneça normal quando você ingerir proteína. (E também para que permaneça normal quando você não come nada.)

A proteína eleva a insulina, que diminui a glicose no sangue, mas felizmente o glucagon está lá para dizer ao fígado para liberar um pouco de glicose, mantendo assim o sua glicemia estável. (Eu digo eleva a insulina porque me recuso a usar a palavra "picos", porque a proteína aumenta a insulina e a glicemia, mas essas elevações relativamente pequenas e totalmente fisiologicamente normais dificilmente se qualificam como "picos". E qualquer aumento na insulina e proteína mesmo uma proteína com baixo teor de gordura, como queijo cottage, frango sem pele ou proteína de soro de leite - não é nada comparada àquelas que a maioria das pessoas veria, digamos, de algodão-doce ou cubos de açúcar.)

Bill Lagakos, PhD, que escreve o excelente blog Calories Proper, escreveu uma das minhas linhas favoritas de todos os tempos sobre este assunto: "Aminoácidos derivados de proteínas dietéticas têm um propósito, e esse propósito não é virar carboidrato."

Proteína leva tempo para digerir

A glicose na corrente sanguínea, imediatamente após o consumo de proteínas, não é o produto da gliconeogênese. Assumindo pouca ou nenhuma ingestão simultânea de carboidratos, a glicose no sangue após o consumo de proteínas vem do glicogênio. (Glicogênio hepático, especificamente. O glicogênio armazenado nos músculos só pode ser usado para energizar os músculos. Ele não pode ser decomposto e liberado na corrente sanguínea. Apenas o glicogênio hepático faz isso.) Porque é isso que o glucagon faz: diz ao fígado quebrar glicogênio em glicose e liberá-lo no sangue para que você não desmaie depois de comer um bife grande e nada, mas um grande bife. (Você sabe o que mais o glucagon faz? Ele estimula a lipólise e a cetogênese - duas coisas que a maioria de nós ama. Mais sobre isso daqui a pouco.) 

A proteína leva muito tempo para digerir. Há uma razão pela qual é tão saciante. (As pessoas dizem que a gordura é o nutriente mais saciante. Você provavelmente já viu isso em todos os lugares: "Se você está com fome, coma mais gordura!" Eu não acho que isso seja verdade. Proteína é o que me sacia, ou talvez proteína com gordura, mas gordura, por si só, não faz nada para mim. Quantidades enormes de manteiga não me enchem. Quantidades enormes de maionese não me enchem. Mas um bife grande? Uma costeleta de porco grande? Vou ficar muito cheia depois disso, mesmo sem acrescentar nenhuma gordura extra.) A quantidade pode variar, mas se sua digestão é tão rápida que dentro de 30 minutos, um bife de 30 gramas foi totalmente despachado pelo ácido do estômago, movido para o intestino delgado e os aminoácidos individuais foram absorvidos na circulação para serem entregues ao fígado, e o fígado os converteu em glicose, e eles foram enviados para a corrente sanguínea - tudo em 30 minutos rápidos - então você, meu amigo, deve pedir aos cientistas para estudá-lo, porque você é bastante estranho do ponto de vista fisiológico!

Resumindo: NÃO ACONTECE RÁPIDO. Se a sua glicose no sangue aumenta após uma refeição rica em proteínas, não é porque os aminoácidos que você acabou de comer se transformaram em açúcar. É o glicogênio liberado pelo fígado, sob a influência do glucagon. É o seu fígado, fazendo exatamente o que seu fígado deveria fazer quando você come proteína.

Agora, para ser clara, a proteína afeta a insulina e a glicose no sangue. Sabemos que sim, porque os diabéticos tipo 1 têm que se preocupar com as proteínas - não apenas com os carboidratos - quando ingerem sua insulina pré-refeição. Mas, novamente, isso não é porque a proteína que eles planejam ingerir vai se transformar imediatamente em açúcar e "aumentar" sua glicose. Tem mais a ver com os efeitos hormonais das proteínas, o que provavelmente explica por que é tão difícil evitar altos e baixos quando se está lidando com insulina exógena. Mesmo as pessoas que gerenciam o DM1 com uma dieta baixa em carboidratos ou cetogênica - que reduz drasticamente a quantidade de insulina necessária, e também reduz a frequência e a gravidade de altos e baixos - ainda terão altos e baixos de tempos em tempos. Porque é um ato de equilíbrio hormonal muito delicado, e é difícil o suficiente para não-diabéticos, muito menos aqueles que dependem do cálculo complexo de doses de insulina injetada. Os diabéticos tipo 1 têm que ter muito cuidado ao calcular suas necessidades de insulina para cobrir as proteínas, porque o aumento na glicose é um pouco menor, e muito mais gradual do que eles normalmente experimentam a partir de uma grande explosão de açúcar.

Gestão de glicose no sangue: a dança da insulina e glucagon

Estou copiando e colando um post do blog Calories Proper, mencionado anteriormente. O comentário vem de Marty Kendall, que tem um excelente site (Optimizing Nutrition), e desenvolveu alguns índices realmente úteis sobre as propriedades insulinogênicas de vários alimentos.

Marty: "Parece-me que a maioria das proteínas não utilizadas pelo organismo para crescimento e reparação muscular acabam sendo transformadas em glucagon / glicose e acabam exigindo que a insulina seja usada para energia ou armazenada como gordura em algum momento".

Bill: "Marty, não é a glicose derivada da gliconeogênese dos aminoácidos que induz a secreção de insulina! Aminoácidos específicos atuam diretamente sobre as células beta para induzir a secreção de insulina. A glicose da gliconeogênese dos aminoácidos não aparece até muito tempo após a resposta da insulina, e geralmente acaba no glicogênio hepático." (Ênfase adicionada).

Fantástico, não né? A glicose no sangue imediatamente após o consumo de proteínas vem em grande parte do glicogênio hepático (fígado), e da maneira mais clara que um corpo humano saudável tem de se regular, se / quando a gliconeogênese ocorrer, muito tempo após a digestão da proteína, vai substituir o glicogênio do fígado que foi diminuído em primeiro lugar.

MAS: isso é o que acontece em um corpo saudável e devidamente regulado. Se estamos falando de diabéticos tipo 1 e tipo 2, é uma história diferente.

Tome o diabetes tipo 1:

Diabéticos tipo 1 secretam pouca ou nenhuma insulina. Isso significa que eles não têm como reagir aos efeitos do glucagon. (É por isso que a glicemia deles está tão alta. É o glucagon enlouquecido, e eu escrevi sobre isso aqui.) Então, se um diabético T1 comer muita proteína de uma só vez, terá um grande aumento de glicose no sangue. Na ausência de insulina, a secreção de glucagon induzida pela proteína vai dizer ao fígado para continuar bombeando a glicose, sem parar, e talvez também dizer ao músculo esquelético para quebrar as proteínas para liberar aminoácidos que podem ser usados ​​como combustível ou enviados para o fígado, para ser convertido em glicose. O tecido adiposo (células de gordura) também irá causar uma perda nos ácidos graxos, porque o glucagon estimula a lipólise. Neste cenário, isso é uma má notícia, e é por isso que os diabéticos do T1 se perdem sem insulina, não importa o que comam. A liberação de glucagon estimulante de proteínas é, pelo menos em parte, o motivo pelo qual os diabéticos em T1 têm que bombear sua insulina para corresponder à ingestão de proteína, além da ingestão de carboidratos.

E quanto ao diabetes tipo 2?

Ou melhor, não "diabetes tipo 2", por si só, mas na resistência à insulina. (Lembre-se, você pode ser resistente a insulina sem ser oficialmente diagnosticado como diabético T2, mas somente porque a forma como o diabetes T2 é diagnosticado é totalmente equivocada.) Por questão de simplicidade, usarei o termo diabético T2 aqui para indicar um estado de resistência à insulina.

A resistência à insulina é um pouco compartimentada, certo? Por exemplo, os músculos e o fígado podem se tornar resistentes aos efeitos da insulina, mas para muitas pessoas, o tecido adiposo (células de gordura) não se torna resistente à insulina. Sabemos que ainda são sensíveis à insulina porque continuam a armazenar e armazenar gordura. (Na verdade, é um pouco mais complexo do que isso, mas vou guardar os detalhes de um post que eu tenho em novas percepções sobre a etiologia do DM2.)

Em um diabético T2 com resistência à insulina hepática, o fígado não responde mais adequadamente à insulina, de modo que não recebe a mensagem de parar de liberar glicose. [No T1D, isso acontece porque as pessoas têm pouca ou nenhuma insulina. Em T2D, há muita insulina, mas o fígado basicamente a ignora. Então, acaba sendo quase o mesmo que T1 - no nível do fígado, a insulina não contrabalança mais os efeitos do glucagon, então a glicose continua a ser liberada no sangue. O medicamento para a diabetes metformina destina-se a combater esta questão: inibe a liberação hepática / hepática de glicose.

Eu recomendo este vídeo para uma fascinante palestra fascinante sobre glucagon, e a importância do glucagon e da insulina trabalhando em conjunto para regular a glicemia. Eu tive minha mente explodida várias vezes enquanto assistia. Vale a pena se você quiser entender essas coisas.

Glucagon: melhor amigo de alguém que está tentando emagrecer

Para que você não comece a pensar que o glucagon é o inimigo (há muito pensamento preto e branco no mundo cetônico), o glucagon estimula a lipólise (quebra de gordura) e a cetogênese - duas coisas que a maioria de nós realmente ama e até se esforça para fazer mais acontecer (como através de jejum ou exercício). O glucagon aumenta à medida que a glicose no sangue e a insulina diminuem. A insulina é um hormônio de armazenamento; O glucagon é um hormônio mobilizador. A insulina geralmente diz ao corpo para colocar coisas nas células; o glucagon diz ao corpo para puxar coisas — como gordura — das células. (É por isso que é tão difícil mobilizar ácidos graxos - isto é, queimar gordura - quando seus níveis de insulina estão altos o tempo todo.) Glucagon mobiliza glicose e ácidos graxos. (E quando os ácidos graxos são mobilizados, é provável que as cetonas também sejam, mesmo que apenas em um nível baixo.) No curto prazo, a proteína dietética reduz a cetogênese — mas apenas temporariamente, por causa da insulina. A insulina nos diz para armazenar, e você não quebra os combustíveis ao mesmo tempo em que os armazena. Exceto quando você come proteína e tem um efeito anticetogênico muito leve na presença de glucagon, o glucagon é pró-cetogênico. Lembre-se: o glucagon é um hormônio contra-regulador para insulina. À medida que os níveis de insulina diminuem, os níveis de glucagon aumentam. Exceto em resposta às proteínas da dieta, o glucagon geralmente aumenta quando não temos combustível: entre as refeições, durante a noite, durante um jejum, etc. Ele faz isso para que possamos "nos alimentar" de nossa glicose e gordura armazenadas durante esses períodos. Esse é o ponto principal. Nós gostamos de glucagon. (Glucagon é apenas um "problema" em T1D, quando não há insulina suficiente para mantê-lo sob controle, então o corpo está em um estado constante de catabolismo descontrolado [se desfazendo, se esvaindo]).

E quanto a cetose?

Além das preocupações sobre "aumentar" a glicose no sangue e a insulina, muitos na comunidade cetogênica estão preocupados em ingerir uma grande quantidade de proteína porque pode "tirá-los da cetose". Há tanta coisa errada com isso que mal sei onde para iniciar. Se o seu objetivo for a perda de gordura, isso não é um problema. Ponto final. Você não precisa estar em cetose para perder gordura corporal. Como escrevi sobre repetidamente em outros posts, cetonas são o resultado, não a causa, de quebrar gordura, então você não tem motivos para perseguir altas cetonas por causa de altas cetonas. (Se você estiver usando uma dieta cetogênica como terapia médica e precisar de manutenção de um certo nível de limiar de cetonas para eficácia clínica, essa é uma situação diferente.)

Meu amigo Mike Berta disse bem:

"O excesso de proteína é principalmente oxidado e queimado para energia. Isso resulta em níveis mais baixos de cetona, porque a cetose depende de combustíveis "derivados de gordura". O corpo não criará muitas cetonas quando houver uma quantidade excessiva de energia derivada de gordura. Isso não significa que a proteína que você come está se transformando em açúcar ou que você será expulso da cetose por uma semana. Isso apenas significa que as calorias de proteína ainda contam." (Nota da Amy: você pode ver uma queda aguda nos níveis de cetona, mas primeiro, quem se importa, e segundo, você estará de volta à cetose assim que a insulina voltar. E lembre-se: se o seu objetivo for a perda de gordura ou o bem-estar geral, é mais importante estar adaptado à gordura do que ficar com cetose 24 horas por dia, 7 dias por semana.)

"Mesmo nos diabéticos, os níveis terapêuticos de cetonas não são mais importantes do que a manutenção da massa corporal magra. Não coma proteína em busca de cetonas à custa da massa magra. A massa magra é muito importante e impulsiona o nosso metabolismo. Cetonas não causam perda de gordura; Elas são o resultado de ácidos graxos sendo quebrados no corpo. Você pode ter níveis muito altos de cetonas, mas ingerir muita comida e não haverá nenhuma redução na gordura corporal".

Como meus amigos da KetoGains dizem: "Persiga resultados, não cetonas".

Fonte: http://bit.ly/2JfyGwa

Comentários