por Angela A Stanton, Ph.D.
A proteína é discutida em todos os lugares hoje em dia. Uma das questões é se a proteína consumida será utilizável como proteína pelo nosso corpo. Afinal, comer um abacate não permanecerá ou será utilizado como abacate em nosso corpo. Os alimentos se transformam em nosso estômago em uma massa (quimo), irreconhecível. E quanto às proteínas? Como as proteínas são utilizadas pelo nosso corpo? E quanto delas devemos consumir para termos saúde e força?
Tenho sido frequentemente criticada pela quantidade de proteína que defendo. Sou uma defensora de uma dieta rica em proteína animal, não necessariamente carnívora (uma dieta baseada apenas em produtos de origem animal), mas em grande parte baseada em animais. Também sou frequentemente desafiada a explicar por que acredito que comer muita proteína animal é a coisa certa a se fazer, visto que há tanto barulho sobre como a proteína, especificamente a proteína animal, é ruim para nós. Por que ainda recomendo comer tanta carne? Existem muitos blogs e artigos acadêmicos afirmando que a carne causa vários tipos de câncer.
Deixe-me começar explicando o que é proteína, para que serve, quanto precisamos comer e por quê. Em seguida, descrevo algumas das informações equivocadas sobre a diferença entre proteína animal e vegetal, a quantidade necessária para a saúde e a conexão com o câncer. Apertem os cintos! Esta será uma jornada turbulenta!
Quem somos nós (você incluído)?
É muito importante que reconheçamos e aceitemos quem somos. Somos humanos: Homo Sapiens Sapiens. Há 200-300 mil anos, alguns dos nossos antepassados deixaram a África e estabeleceram-se na Europa, Ásia, etc. Pode consultar a linha do tempo evolutiva para atualizar os seus conhecimentos. Ao longo da evolução humana, o nosso planeta passou por um período glacial, frequentemente designado por era glacial, que começou há 2,6 milhões de anos. O último período glacial desta era glacial, que começou há cerca de 120 000 anos e atingiu o seu pico há cerca de 20 000 anos, viu as geleiras cobrirem a maior parte da América do Norte, Europa, América do Sul, Ásia, partes da Austrália, Nova Zelândia e Tasmânia. Apenas as regiões equatoriais permaneceram livres de gelo e neve. Os humanos modernos evoluíram durante este último período glacial, o Pleistoceno, e espalharam-se por todo o planeta.
Agora, pergunte a si mesmo a seguinte questão: o que nossos ancestrais, além daqueles da África equatorial, comeram durante a última era glacial? Deixe-me arriscar uma resposta: nossos ancestrais comiam tudo o que encontravam na neve e no gelo. E não eram cerejas ou abacaxis, tomates, abacates ou vegetais folhosos. Basta olhar para as pinturas rupestres deixadas para trás. Elas retratam o que comiam. Eles caçavam animais. Eles também consumiam plantas? Talvez, algumas. Sabemos que as plantas eram consumidas como ervas para o tratamento de várias doenças. Há algumas evidências de que nossos ancestrais, antes de começarmos a agricultura, comiam alguns grãos, e há até mesmo uma descoberta surpreendente de resíduos de sementes de sorgo em ferramentas de moagem de 100.000 anos na atual Moçambique.
A maioria dos nossos ancestrais precisava comer animais. Simplesmente não havia nada em quantidade suficiente para alimentá-los. Os humanos comiam aqueles animais que conseguiam sobreviver com a grama que extraíam da neve. Além das inúmeras pinturas rupestres, achados arqueológicos também atestam isso.
Também deve ficar claro para você que comer muita carne no passado não nos levou à extinção por câncer ou doenças cardiovasculares. Se consumir altos níveis de proteína animal nos levou a evoluir para o que somos hoje, por que não podemos continuar comendo da mesma forma?
É importante ressaltar que temos enzimas e sistemas digestivos inadequados para o consumo de muitas plantas. Além disso, as plantas são insuficientes em nutrientes e vitaminas e estão repletas de antinutrientes que bloqueiam os poucos nutrientes que possuem. A maioria das plantas do Pleistoceno não era comestível. A maioria das plantas que comemos hoje não existia para os humanos do Pleistoceno! As plantas modernas não fizeram parte da nossa evolução.
Como a maioria das plantas não existia durante a evolução humana, não estamos adaptados a comê-las tanto quanto estamos adaptados a consumir produtos de origem animal. No entanto, é verdade que tanto os alimentos de origem animal quanto os de origem vegetal contêm proteínas. Vamos nos aprofundar no assunto das proteínas e nas diferenças entre as versões de origem animal e vegetal.
O que exatamente é proteína?
Proteína é uma molécula orgânica complexa feita de longas cadeias de aminoácidos, que são essenciais para várias funções biológicas no corpo.
Um aminoácido é uma pequena molécula que contém um átomo de carbono ligado a quatro “coisas”:
- Um grupo amino (–NH₂)
- Um grupo carboxila (–COOH)
- Um átomo de hidrogênio (-H)
- Uma cadeia lateral (grupo R) que torna cada aminoácido único
Quando moléculas de aminoácidos se unem em uma sequência específica, elas formam proteínas, que o corpo usa para construir e reparar tecidos, produzir enzimas e hormônios e desempenhar inúmeras outras funções vitais. Nosso corpo produz entre 80.000 e 400.000 tipos diferentes de proteínas — esse número variável é resultado de variações humanas em termos de idade, gênero, atividade, ambiente, saúde e doenças.
O que quer que você coma, seja animal ou vegetal, há proteínas nesse alimento. Cada tipo dessas proteínas é sempre feito dos mesmos aminoácidos. Em outras palavras, um aminoácido no corpo humano é o mesmo aminoácido em uma vaca, cobra, maçã, brócolis, bactéria e flor. Os aminoácidos são preservados em todas as formas de vida na Terra. Existem 20 aminoácidos e eles são os blocos de construção de toda a vida neste planeta. E esses aminoácidos são tão preservados entre as espécies, que se você obtiver um aminoácido, digamos glicina, comendo uma ostra, não só ele é usado como glicina em seu corpo também, mas você pode usar essa glicina da mesma forma que a glicina de comer qualquer outra refeição animal ou vegetal ou se seu corpo criou sua própria glicina. Não faz diferença de onde você obtém os aminoácidos.
Alguns dos aminoácidos que seu corpo pode gerar do zero, mas não todos. Mais tarde, discutirei quais aminoácidos devem ser consumidos (essenciais) e quais não precisam ser (não essenciais), pois seu corpo pode criá-los do zero.
Os aminoácidos estão conectados de ponta a ponta para criar proteínas que compõem praticamente tudo em nosso corpo. A maioria de nós tende a pensar em músculos quando falamos em proteínas. E está certo, o músculo é um órgão importante que precisa de muita proteína, mas existem outros órgãos que também precisam de proteína em nosso corpo.
Explicarei a produção de proteínas por meio de uma das menores proteínas do corpo humano: a insulina.
A menor proteína humana: a insulina
Uma proteína é uma cadeia de aminoácidos em uma sequência particular que é dobrada em um formato específico para funcionar como pretendido. A insulina é uma proteína composta por 51 aminoácidos conectados de ponta a ponta, formando uma longa estrutura de aminoácidos interligados (polipeptídeo), como um longo trem. Uma vez que a cadeia de aminoácidos necessária esteja toda conectada, ela se dobrará sobre si mesma de uma maneira específica. Cada tipo de proteína se dobra de forma diferente, mas o fundamental é que cada proteína da insulina seja dobrada de forma idêntica. Costuma-se dizer em biologia que "a forma define a função". Isso significa que, se a insulina acabar se dobrando de forma diferente do esperado, ela é defeituosa como insulina e não pode ser usada como tal. É importante ressaltar que análogos podem ser criados, que funcionam de forma semelhante à proteína pretendida, mas não são feitos exatamente das 51 moléculas de aminoácidos mencionadas acima. Em outras palavras, podemos encontrar uma proteína diferente que tenha aminoácidos diferentes, mas se dobre como se fosse insulina, podendo, nesse caso, atuar como um análogo da insulina. Esses análogos são: insulina lispro (Humalog), asparte (NovoLog) e glulisina (Apidra), bem como análogos de ação prolongada, como insulina detemir (Levemir), glargina (Lantus) e degludeca (Tresiba). Veja a discussão sobre esses análogos aqui.
Na imagem acima, você pode ver como a proteína insulina é curvada e em forma de laço. Essa forma define sua função, o que ela pode fazer, onde no corpo e como. A proteína é um elemento funcional e, se seus aminoácidos mudarem em quantidade, composição e dobras, ela terá funções muito diferentes em nosso corpo. As proteínas constituem a maior parte do nosso corpo, além da água. Cerca de 60% são água, 16% proteínas , 15% lipídios, minerais 5-6% e carboidratos e ácidos nucleicos (nosso DNA/RNA) cerca de 1% cada.
O que é síntese de proteínas?
A síntese proteica não se limita à reparação ou crescimento muscular. Ela é essencial para a regeneração de todos os tecidos do corpo, bem como de outras substâncias, como a insulina. Para que você não fique preso apenas à insulina e aos músculos, aqui está uma pequena lista de algumas outras proteínas comuns que nosso corpo (em quase todas as células) produz continuamente a partir de aminoácidos: hemoglobina, colágeno, albumina, queratina, enzimas como lactase, amilase, pepsina e também anticorpos. Portanto, quando recomendo que você coma proteína, não estou pensando nos seus músculos... bem, um pouco... estou pensando em todas as funções do seu corpo!
Diferentes tipos de células têm tempos de vida distintos: as células intestinais se renovam a cada 2 a 4 dias, as plaquetas vivem cerca de 10 dias, os glóbulos vermelhos cerca de 120 dias, as células da pele de 3 a 4 meses, as células do fígado cerca de 6 meses e até mesmo as células do músculo cardíaco, antes consideradas estáticas, apresentam renovação lenta ao longo dos anos. As células imunes vivem por um período variável, dependendo do tipo de célula imune: IgG 21 a 28 dias, IgM 5 dias, IgA 5 a 6 dias, IgE 2 dias e IgD 3 dias.
Atender às demandas diárias de renovação celular do corpo requer um suprimento de aminoácidos superior à necessidade mínima de sobrevivência! É muito difícil calcular a quantidade de proteína que uma pessoa precisa porque, além de todas as constantes reposições celulares em nosso corpo, há também um fator associado à idade e à atividade física. Para demonstrar isso, utilizo uma tabela que mostra a relação entre a saúde renal e o peso corporal e também considera a capacidade máxima do corpo de sintetizar ureia — um subproduto da síntese proteica, que é removido pelos rins. Não queremos exceder a capacidade dos rins de remover esses metabólitos do sangue.
Na tabela abaixo, a estrutura MRUS ( Taxa Máxima de Síntese de Ureia ) oferece uma faixa prática: para uma pessoa de 60 kg (132 lbs) com uma MRUS média de 65, a RDA é de 48 g de proteína, o que é muito pouco para qualquer um; como você pode ver, a ingestão ideal é em torno de 210 g, o mínimo ideal é 178 g e o máximo seguro é 258 g. Indivíduos com capacidades MRUS mais baixas ainda terão a mesma RDA, mas seus valores mínimo ideal, ingestão ideal e máximo seguro diminuem, mas não para os níveis de RDA. Isso destaca a enorme variabilidade nas necessidades de proteína, muito além das recomendações de RDA desatualizadas. Até mesmo a regra de "1 grama por libra" é menor do que o mínimo ideal para quase todos.
A tabela com as recomendações de IDR, consumo ideal e máximo de proteína por dia destaca, para uma pessoa com MRUS de 65, a faixa de proteína que ela deve consumir por dia, com base em seu peso. Por exemplo, se você pesa 60 kg (132 lbs) e tem rins e fígado saudáveis, sua ingestão diária ideal de proteína é de 178 g, a IDR é de 48 g e a máxima é de 258 g. A proteína diária recomendada deve estar entre 178 g e 258 g. Por que a ingestão diária total de proteína de 48 g não é suficiente será discutido a seguir.
Mas isso é muita proteína!
Nossa ingestão de proteínas deve ser suficiente não apenas para prevenir a deficiência na reposição celular, mas também para otimizar a síntese proteica, o processo de geração e reparação de tecidos pelo corpo. Em outras palavras, quando precisamos produzir nova insulina, as instruções genéticas detalham o tipo e a quantidade de aminoácidos que precisam ser copiados e a ordem em que devem ser conectados. Isso acontece para a criação de cada molécula de insulina em cada célula programada para essa tarefa! Imagine quantas vezes o DNA precisa se desfazer por dia para produzir apenas insulina por uma célula! Há também todos os tipos de outras proteínas para criar, e para cada proteína produzida, o DNA precisa se desfazer, a seção precisa ser copiada e a proteína selecionada precisa ser criada do zero em cada célula do nosso corpo. A síntese proteica é o processo que mais demanda energia no corpo.
Conclui-se que, para iniciar a síntese proteica, tudo deve estar em ordem para o processo, e os sinais devem chegar para iniciar a síntese. A molécula sinalizadora é o aminoácido leucina. A leucina é um "aminoácido de cadeia ramificada", que se refere à estrutura química única de 3 aminoácidos (leucina, isoleucina e valina), onde as cadeias laterais têm um formato ramificado. Especificamente, a síntese de proteína muscular requer uma quantidade mínima de leucina presente juntamente com todos os outros aminoácidos, gordura e glicose. As etapas reais da síntese proteica são muito avançadas para este artigo, mas se você estiver interessado, leia sobre elas aqui.
Para que a síntese proteica ocorra, a proteína consumida deve fornecer uma quantidade mínima de leucina por refeição — isso é conhecido como limiar de leucina por refeição em bolus. Para atletas mais jovens, de 20 a 35 anos, são necessários ~3 gramas de leucina por refeição para desencadear a síntese proteica. Essa necessidade aumenta com a idade (e para pessoas com atividade física reduzida) para ~4 gramas para pessoas de meia-idade (36 a 45 anos) e ~4,5 gramas ou mais para pessoas com mais de 55 anos. Essas sugestões de leucina são baseadas em minha própria experiência e não em pesquisas clínicas publicadas.
A síntese de proteína muscular torna-se menos responsiva à leucina com o envelhecimento, um fenômeno conhecido como resistência anabólica. Músculos mais velhos requerem concentrações mais altas de leucina para atingir o mesmo estímulo que músculos mais jovens (leia alguns artigos aqui, aqui e aqui). A sensibilidade reduzida à leucina está ligada à ativação prejudicada da via mTORC1, crucial para a síntese proteica, e pode ser influenciada por fatores como a diminuição do fornecimento de nutrientes e alterações na sinalização muscular relacionadas à idade.
Esses limites mínimos se aplicam por refeição, não por dia, e não podem ser compensados por pequenas ingestões de leucina distribuídas em várias refeições. Isso torna crucial a quantidade de proteína em bolus — e é por isso que muitos especialistas agora recomendam no mínimo 1 grama de proteína por quilo de peso corporal por refeição, e ainda mais para adultos mais velhos ou aqueles que buscam construir novas células musculares, bem como substituir as antigas.
Proteína Vegetal vs Proteína Animal
Se a fonte de proteína for principalmente vegetal, a meta proteica aumenta. Proteínas vegetais normalmente têm biodisponibilidade 50% menor do que proteínas animais devido a antinutrientes, menor digestibilidade e perfis de aminoácidos incompletos. A tabela abaixo demonstra que, por exemplo, comer feijão preto, há muito considerado uma leguminosa rica em proteínas, enquanto fornece 8,9 g de proteína por 100 g de feijão cozido consumido, dos 8,9 g de proteína apenas 4,36 g podem ser realmente absorvidos por humanos. A única proteína vegetal que tem alta biodisponibilidade é o isolado proteico de soja, e isso ocorre porque, como um isolado, toda a sua "característica vegetal" desapareceu. Apenas para comparar, mesmo os 80 g biodisponíveis por 100 g de isolado proteico de soja ainda estão abaixo dos 90 g biodisponíveis por 100 g de isolado proteico de soro de leite em pó, a "solução rápida" mais comumente usada por atletas e pessoas que se exercitam.
Mesmo quando alimentos vegetais e animais são consumidos juntos, compostos vegetais prejudicam a absorção de aminoácidos de fontes vegetais e animais, diminuindo o sinal anabólico geral. Fitatos e taninos são os compostos vegetais mais notáveis que podem reduzir a biodisponibilidade de minerais e proteínas em fontes vegetais e animais coingeridas.
Fitato: Liga-se a minerais como ferro, zinco e cálcio, reduzindo sua absorção de fontes vegetais e animais. O fitato também pode formar complexos com proteínas, diminuindo a digestibilidade proteica e a utilização de nutrientes (veja aqui e aqui).
Taninos: formam complexos com proteínas, tornando-as menos digeríveis e reduzindo sua absorção. Os taninos também podem diminuir a ingestão de ração e a utilização geral de nutrientes (veja aqui).
Saponinas, oxalatos e outros: as saponinas podem reduzir a absorção de nutrientes e afetar o metabolismo, enquanto os oxalatos se ligam ao cálcio, limitando sua absorção. (veja aqui)
O sinal anabólico é o que inicia as funções de "construção" e "aumento" nas células. Devido à importância de atingir o limite de proteína e leucina, vegetarianos/veganos às vezes precisam mais que dobrar sua ingestão de proteína vegetal para atingir o mesmo limite de leucina e utilização eficaz que pessoas que consomem proteínas animais.
Então, é realmente "toneladas de proteína" que você precisa comer? Como já discutimos, as necessidades proteicas variam muito entre as pessoas, mas são definitivamente maiores do que a maioria está acostumada a comer ou é orientada a comer.
Mulheres e Proteína
As mulheres costumam acreditar que comer muita proteína as fará ganhar músculos grandes e feios. Mas o oposto é verdadeiro. Ter pele flácida e ser muito magra reflete o consumo de pouca proteína e a aparência desagradável e frágil. Nossas células da pele se renovam 4 vezes por ano, dando às mulheres um novo brilho saudável — se elas deixarem isso acontecer de forma saudável! E não vejo nada de errado em eu conseguir pegar uma caixa com 24 garrafas grandes de água, levá-la até o meu carro e jogá-la no porta-malas. É isso que eu faço aos 71 anos! Não há nada de errado em ter músculos fortes na velhice. É desejável e benéfico para você.
Síntese de Proteínas — O Grande Conceito Nebuloso
A síntese proteica é o processo biológico fundamental pelo qual as células constroem novas proteínas com base nas instruções codificadas no DNA — isso é feito por cada uma das nossas células musculares esqueléticas. Ela começa no núcleo da célula (cada célula muscular esquelética possui mais de um núcleo, enquanto as células musculares lisas possuem apenas um núcleo), onde um segmento específico de DNA é transcrito em RNA mensageiro (mRNA). Esse mRNA transporta o código genético do núcleo para os ribossomos no citoplasma (corpo celular fora do núcleo), onde passa por "tradução" (criando uma imagem espelhada). Durante a tradução, as moléculas de RNA de transferência (tRNA) trazem aminoácidos um por um, combinando-os à sequência de mRNA por meio de códons (por exemplo, procurando o segundo aminoácido que está conectado ao primeiro aminoácido no manual de instruções (código de DNA) e assim por diante, 51 vezes no caso da insulina, essa cópia e colagem e a correspondência do aminoácido correto ao projeto são feitas uma por uma. Cada aminoácido é ligado pelo ribossoma para formar um polipeptídeo (muitos aminoácidos, como no caso da insulina, o polipeptídeo contém 51 aminoácidos), que então se dobra em uma forma 3D específica (veja a imagem anterior sobre a forma da insulina), tornando-se assim uma proteína funcional.
Síntese de proteína de insulina - em detalhes
Usando a insulina como modelo, demonstrarei o que significa ter seleção de aminoácidos e como esses aminoácidos estão conectados com base no código do DNA. É a isso que nos referimos quando falamos de síntese proteica. Síntese proteica significa literalmente "produzir nova proteína".
Insulina:
A fórmula química da insulina é um monstro: C 257 H 383 N 65 O 77 S 6
O que a fórmula química nos diz é que uma única molécula de insulina é composta por 257 átomos de carbono, 383 de hidrogênio, 65 de nitrogênio, 77 de oxigênio e 6 de enxofre — são duas cadeias, as cadeias A e B juntas. Mas se você acha que pode simplesmente pegar 257 átomos de carbono, 383 de hidrogênio, 65 de nitrogênio, 77 de oxigênio e 6 de enxofre e misturá-los em uma tigela, você está muito enganado. Cada um desses átomos pertence a aminoácidos, 51 deles, que, quando conectados em duas ligações polipeptídicas, a cadeia A e a cadeia B, e essas duas cadeias se enrolam uma na outra, uma molécula de insulina é criada. É bastante complexo para algo tão comum e simples como a insulina. Aqui, veremos como os aminoácidos se alinham para formar esse composto monstruoso, replicando o molde no DNA.
A insulina é composta por duas cadeias, denominadas cadeias A e B:
- Uma cadeia: 21 aminoácidos
- Cadeia B: 30 aminoácidos
Elas são conectadas por duas ligações dissulfeto, com uma ligação dissulfeto interna adicional dentro da cadeia A. Aqui está a sequência completa de aminoácidos da insulina humana (veja a lista abaixo para o nome completo de cada aminoácido, aqui identificado por uma letra):
Cadeia A (21 aminoácidos):
Sol – I – V – E – Q – C – C – T – S – I – C – S – L – Y – Q – L – E – N – Y – C – N
Cadeia B (30 aminoácidos):
F – V – N – Q – H – L – C – Sol – S – H – L – V – E – A – L – Y – L – V – C – Sol – E – R – Sol – F – F – Y – T – P – K – A
F—Fenilalanina; V—Valina; N—Asparagina; Q—Glutamina; H—Histidina; L—Leucina; C—Cisteína; G—Glicina; S—Serina; H—Histidina; A—Alanina; E—Ácido Glutâmico; Y—Tirosina; R—Arginina; T—Treonina; P—Prolina; K—Lisina; I—Isoleucina
Dois tipos de aminoácidos, aspartato e metionina, estão faltando nessas cadeias, pois não fazem parte da insulina.
O que a insulina, como proteína-chave gerada pela síntese proteica, demonstra é como os aminoácidos que ingerimos são componentes conectados em longas cadeias em várias ordens para criar as proteínas que usamos! Os aminoácidos que você ingere em suas proteínas são o que produz sua insulina e, claro, outros elementos muito importantes em seu corpo.
Classificação de aminoácidos
Existem três grupos de aminoácidos: essenciais, condicionalmente essenciais e não essenciais.
Aminoácidos essenciais : devemos comê-los porque nosso corpo não consegue criá-los:
Aminoácidos condicionalmente essenciais: geralmente podemos produzir os nossos próprios, mas às vezes, dependendo do que comemos em comparação com as proteínas que precisamos gerar sob certas condições, ficamos sem alguns dos aminoácidos não essenciais, então precisamos consumi-los. Nesses casos, eles se tornam essenciais. Por exemplo, a glicina é um aminoácido condicionalmente essencial. Em circunstâncias normais, produzimos o suficiente. Mas se comermos muito peito de frango, clara de ovo, carne bovina, lombo de porco e cordeiro, também devemos consumir pele de frango, pele de porco, gelatina, rabo de boi ou tendões com nossas refeições. Como alternativa, precisamos suplementar a glicina.
Aminoácidos não essenciais : são aminoácidos tão importantes que nosso corpo sempre produz uma quantidade suficiente deles. Nunca precisamos comê-los.
| Aminoácidos Essenciais | Aminoácidos condicionalmente essenciais | Aminoácidos não essenciais |
| Histidina | Arginina | Alanina |
| Isoleucina | Cisteína | Asparagina |
| Leucina | Glutamina | Aspartato |
| Metionina | Glicina | Ácido glutâmico (glutamato) |
| Fenilalanina | Prolina | Serina |
| Treonina | Tirosina | |
| Triptofano | Serina [1] | |
| Valina | ||
| Lisina |
Proteína para Idosos
Você provavelmente vê muitos idosos muito frágeis em sua vida. A fragilidade é o símbolo da velhice. Mas não precisa ser assim. Talvez também haja alguns exemplos em sua vida de idosos de 80 anos com aparência saudável, levantando pesos e alguns correndo meias maratonas. A mais conhecida dessas idosas é Ernestine Shepherd, que aos 85 anos criou este vídeo no YouTube. É possível envelhecer sentindo-se e parecendo no seu melhor. Comer muita proteína não é opcional, mas essencial!
A melhor coisa que você pode fazer é aumentar a ingestão de proteína conforme você envelhece, especialmente proteína animal.
...espera... proteína animal??? Mas e quanto ao mTOR, ao câncer e toda essa coisa?
mTOR, o medo de todos! Conexão com o câncer?… Não!…
Esta última seção é para os curiosos especialistas:
O medo vem em grande parte da hiperativação em condições de doenças crônicas, e não da ingestão de proteínas em geral:
- A ativação constante do mTOR é um problema: verdade, mas em condições normais e saudáveis, o mTOR é desativado após a síntese, a menos que seja substituído por estados de doença, como resistência à insulina.Câncer : A ativação constante do mTORC1 promove o crescimento celular descontrolado. Mas a síntese proteica não é constante. O sistema precisa estar disfuncional para que o mTOR permaneça ativo por mais tempo do que o necessário. Isso acontece com resistência à insulina, condições inflamatórias, doenças autoimunes ou excesso de sinais de crescimento.
- Envelhecimento (“Teoria da Hiperfunção”): Alguns pesquisadores argumentam que a atividade persistente do mTOR acelera o envelhecimento celular. No entanto, o mTOR é vital para o reparo e a regeneração, e a ativação pulsátil por meio de refeições ou exercícios é benéfica, não prejudicial. A chave aqui também: pulsátil vs. constante. Comer proteína não causa ativação constante e persistente do mTOR.
- Doença metabólica: Insulina e glicose cronicamente elevadas, decorrentes de uma dieta rica em carboidratos/gorduras, mantêm o mTOR ativado por mais tempo do que o ideal, especialmente em indivíduos resistentes à insulina. Mas, novamente, isso não se deve à proteína, mas sim a doenças crônicas.
- Jejum, ativação de AMPK, exercícios e ciclagem de nutrientes (alimentação/jejum) garantem que o mTOR permaneça em equilíbrio saudável.
Quando você deve perguntar ao seu médico sobre proteínas
Existem algumas condições sob as quais você pode querer avaliar sua saúde antes de consumir uma grande quantidade de proteína. Por exemplo, se sua função renal estiver ruim e você encontrar altos níveis de metabólitos no sangue, como albumina, globulina, proteína, creatinina e ureia, você pode querer se concentrar em melhorar seus rins primeiro por meio de hidratação adequada (com sal e água) antes de aumentar o consumo de proteína.
Outra condição é a gota. Embora a gota não seja causada inicialmente pelo alto consumo de proteína (ela é causada pelo consumo excessivo de frutose e álcool), uma vez que você tenha gota, você sempre terá gota, e o alto teor de proteína no sangue dificultará a eliminação do ácido úrico, aumentando suas chances de gota também devido ao alto consumo de proteína.
Evite uma dieta rica em proteínas se você tiver alguma condição genética que afete o metabolismo proteico ou a excreção de seus metabólitos. Exemplos: distúrbios do ciclo da ureia, cirrose hepática ou outras doenças hepáticas, fenilcetonúria (PKU), doença da urina em xarope de bordo (MSUD) ou homocistinúria, acidose metabólica e outras.
Como sempre, é melhor consultar seu médico sobre como o alto consumo de proteínas pode afetá-lo.
Quando você deve comer mais proteína?
A proteína no diabetes tipo 2 equilibra os níveis de glicose e insulina e normaliza ambos ao longo do tempo (veja aqui e aqui). Comer refeições ricas em proteína também reduz a vontade de comer carboidratos.
Osteoporose: uma maior ingestão de proteínas melhora a densidade óssea quando o cálcio e os minerais estão adequados. Mais de 35% dos nossos ossos são compostos de proteína (colágeno), que forma uma estrutura à qual o cálcio pode se fixar (veja aqui e aqui).
Câncer A menos que haja caquexia, a proteína é necessária para manter o tecido e a imunidade (veja aqui e aqui).
Há uma série de outras condições de saúde que se beneficiam do consumo de altas quantidades de proteína. A lista é tão longa quanto a lista de doenças. O que você precisa saber é que proteína e gordura são dois macronutrientes essenciais que devemos consumir, enquanto carboidratos não são essenciais. Portanto, planeje suas refeições com base em altas quantidades de proteína e gordura e coma pequenas quantidades de carboidratos, se você gostar. Aprenda a gostar de comer altas quantidades de proteína!
Fonte: https://cluelessdoctors.com/2025/06/08/how-much-protein-should-you-eat/